অ্যান্টিবডি, যাকে ইমিউনোগ্লোবুলিন (Ig)ও বলা হয়, হল গ্লাইকোপ্রোটিন যা বিশেষভাবে অ্যান্টিজেনের সাথে আবদ্ধ হয়।
 
প্রচলিত অ্যান্টিবডি প্রস্তুতি প্রাণীদের প্রতিষেধক এবং অ্যান্টিসিরাম সংগ্রহ করে উত্পাদিত হয়।অতএব, এন্টিসিরামে সাধারণত অন্যান্য সম্পর্কহীন অ্যান্টিজেন এবং সিরামের অন্যান্য প্রোটিন উপাদানগুলির বিরুদ্ধে অ্যান্টিবডি থাকে।সাধারণ অ্যান্টিজেন অণুগুলিতে বেশিরভাগই একাধিক ভিন্ন এপিটোপ থাকে, তাই প্রচলিত অ্যান্টিবডিগুলিও একাধিক ভিন্ন এপিটোপের বিরুদ্ধে অ্যান্টিবডিগুলির মিশ্রণ।এমনকি একই এপিটোপের বিরুদ্ধে নির্দেশিত প্রচলিত সিরাম অ্যান্টিবডিগুলি এখনও বিভিন্ন বি কোষের ক্লোন দ্বারা উত্পাদিত ভিন্ন ভিন্ন অ্যান্টিবডি দ্বারা গঠিত।তাই, প্রচলিত সিরাম অ্যান্টিবডিগুলিকে পলিক্লোনাল অ্যান্টিবডি বা সংক্ষেপে পলিক্লোনাল অ্যান্টিবডিও বলা হয়।
 
মনোক্লোনাল অ্যান্টিবডি (মনোক্লোনাল অ্যান্টিবডি) হল একটি অত্যন্ত অভিন্ন অ্যান্টিবডি যা একটি একক বি কোষের ক্লোন দ্বারা উত্পাদিত হয় এবং শুধুমাত্র একটি নির্দিষ্ট এপিটোপের বিরুদ্ধে পরিচালিত হয়।এটি সাধারণত হাইব্রিডোমা প্রযুক্তি দ্বারা প্রস্তুত করা হয়—হাইব্রিডোমা অ্যান্টিবডি প্রযুক্তি সেল ফিউশন প্রযুক্তির উপর ভিত্তি করে তৈরি করা হয়, বি-সেল হাইব্রিডোমাসে নির্দিষ্ট অ্যান্টিবডি এবং অসীম বৃদ্ধি ক্ষমতা সহ মায়লোমা কোষগুলিকে নিঃসরণ করার ক্ষমতার সাথে বি কোষকে একত্রিত করে।এই হাইব্রিডোমা কোষে প্যারেন্ট সেলের বৈশিষ্ট্য রয়েছে।এটি মায়লোমা কোষের মতো ভিট্রোতে অনির্দিষ্টকালের জন্য এবং অমরভাবে প্রসারিত হতে পারে এবং এটি স্প্লেনিক লিম্ফোসাইটের মতো নির্দিষ্ট অ্যান্টিবডিগুলিকে সংশ্লেষিত ও নিঃসরণ করতে পারে।ক্লোনিংয়ের মাধ্যমে, একটি একক হাইব্রিডোমা কোষ থেকে প্রাপ্ত একটি মনোক্লোনাল লাইন, অর্থাৎ একটি হাইব্রিডোমা কোষ রেখা পাওয়া যায়।এটি যে অ্যান্টিবডিগুলি তৈরি করে তা একই অ্যান্টিজেনিক নির্ধারক, অর্থাৎ মনোক্লোনাল অ্যান্টিবডিগুলির বিরুদ্ধে উচ্চ সমজাতীয় অ্যান্টিবডি।
 
অ্যান্টিবডিগুলি এক বা একাধিক Y-আকৃতির মনোমার (অর্থাৎ, মনোক্লোনাল অ্যান্টিবডি বা পলিক্লোনাল অ্যান্টিবডি) হিসাবে বিদ্যমান।প্রতিটি Y-আকৃতির মনোমার 4টি পলিপেপটাইড চেইন নিয়ে গঠিত, যার মধ্যে দুটি অভিন্ন ভারী চেইন এবং দুটি অভিন্ন হালকা চেইন রয়েছে।হালকা চেইন এবং ভারী চেইন তাদের আণবিক ওজন অনুযায়ী নামকরণ করা হয়।Y-আকৃতির কাঠামোর শীর্ষটি পরিবর্তনশীল অঞ্চল, যা অ্যান্টিজেন বাইন্ডিং সাইট।(ডেটাই বায়ো-মনোক্লোনাল অ্যান্টিবডি ধারণা থেকে উদ্ধৃত)
 
অ্যান্টিবডি গঠন
ভারী চেইন
গ্রীক অক্ষর α, δ, ε, γ এবং μ দিয়ে নামকরণ করা পাঁচ ধরনের স্তন্যপায়ী Ig ভারী চেইন রয়েছে।সংশ্লিষ্ট অ্যান্টিবডিগুলিকে IgA, IgD, IgE, IgG এবং IgM বলা হয়।বিভিন্ন ভারী চেইন আকার এবং সংমিশ্রণে ভিন্ন।α এবং γ আনুমানিক 450টি অ্যামিনো অ্যাসিড ধারণ করে, যখন μ এবং ε এ প্রায় 550টি অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে।
প্রতিটি ভারী চেইনের দুটি অঞ্চল রয়েছে: ধ্রুবক অঞ্চল এবং পরিবর্তনশীল অঞ্চল।একই ধরণের সমস্ত অ্যান্টিবডি একই ধ্রুবক অঞ্চলে থাকে তবে বিভিন্ন ধরণের অ্যান্টিবডিগুলির মধ্যে পার্থক্য রয়েছে।ভারী চেইনের ধ্রুবক অঞ্চলগুলি γ, α, এবং δ তিনটি আইজি ডোমেনের সমন্বয়ে গঠিত, যার নমনীয়তা বাড়ানোর জন্য একটি কব্জা অঞ্চল রয়েছে;ভারী চেইনের ধ্রুবক অঞ্চল μ এবং ε 4 Ig ডোমেন দ্বারা গঠিত।বিভিন্ন বি কোষ দ্বারা উত্পাদিত অ্যান্টিবডির ভারী চেইনের পরিবর্তনশীল অঞ্চল ভিন্ন, তবে একই বি কোষ বা কোষের ক্লোন দ্বারা উত্পাদিত অ্যান্টিবডির পরিবর্তনশীল অঞ্চল একই, এবং প্রতিটি ভারী চেইনের পরিবর্তনশীল অঞ্চল দৈর্ঘ্যে প্রায় 110 অ্যামিনো অ্যাসিড।, এবং একটি একক Ig ডোমেন গঠন করুন।
 
হালকা চেইন
স্তন্যপায়ী প্রাণীদের মধ্যে কেবল দুটি ধরণের হালকা চেইন রয়েছে: ল্যাম্বডা টাইপ এবং কাপ্পা টাইপ।প্রতিটি হালকা চেইনের দুটি সংযুক্ত ডোমেন রয়েছে: একটি ধ্রুবক অঞ্চল এবং একটি পরিবর্তনশীল অঞ্চল।হালকা চেইনের দৈর্ঘ্য প্রায় 211 ~ 217 অ্যামিনো অ্যাসিড।প্রতিটি অ্যান্টিবডিতে থাকা দুটি হালকা চেইন সবসময় একই থাকে।স্তন্যপায়ী প্রাণীদের জন্য, প্রতিটি অ্যান্টিবডিতে হালকা শৃঙ্খলে শুধুমাত্র একটি প্রকার রয়েছে: কাপ্পা বা ল্যাম্বডা।কিছু নীচের মেরুদণ্ডী প্রাণীর মধ্যে, যেমন কার্টিলাজিনাস মাছ (কার্টিলেজ ফিশ) এবং হাড়ের মাছ, অন্যান্য ধরণের হালকা চেইন যেমন আইওটা (আইওটা) টাইপ পাওয়া যায়।
 
ফ্যাব এবং এফসি সেগমেন্ট
এফসি সেগমেন্টকে অ্যান্টিবডি লেবেল করার জন্য এনজাইম বা ফ্লুরোসেন্ট রঞ্জকগুলির সাথে সরাসরি একত্রিত করা যেতে পারে।এটি সেই অংশ যেখানে অ্যান্টিবডিটি ELISA প্রক্রিয়া চলাকালীন প্লেটে রিভেট করে, এবং এটি সেই অংশ যেখানে দ্বিতীয় অ্যান্টিবডি স্বীকৃত হয় এবং ইমিউনোপ্রিসিপিটেশন, ইমিউনোব্লটিং এবং ইমিউনোহিস্টোকেমিস্ট্রিতে আবদ্ধ হয়।অ্যান্টিবডি দুটি F(ab) সেগমেন্ট এবং একটি Fc সেগমেন্টে প্রোটিওলাইটিক এনজাইম যেমন প্যাপেইন দ্বারা হাইড্রোলাইজ করা যেতে পারে, অথবা পেপসিন দ্বারা কব্জা অঞ্চল থেকে ভেঙ্গে একটি F(ab)2 সেগমেন্ট এবং একটি Fc সেগমেন্টে হাইড্রোলাইজ করা যেতে পারে।IgG অ্যান্টিবডি টুকরা কখনও কখনও খুব দরকারী।Fc সেগমেন্টের অভাবের কারণে, F(ab) সেগমেন্টটি অ্যান্টিজেনের সাথে প্রস্রাব করবে না এবং এটি ভিভো স্টাডিতে ইমিউন কোষ দ্বারা ক্যাপচার করা হবে না।ছোট আণবিক টুকরো এবং ক্রস-লিঙ্কিং ফাংশনের অভাবের কারণে (Fc সেগমেন্টের অভাবের কারণে), ফ্যাব সেগমেন্টটি সাধারণত কার্যকরী গবেষণায় রেডিওলাবেলিংয়ের জন্য ব্যবহৃত হয় এবং Fc সেগমেন্টটি প্রধানত হিস্টোকেমিক্যাল স্টেনিংয়ে একটি ব্লকিং এজেন্ট হিসাবে ব্যবহৃত হয়।
 
পরিবর্তনশীল এবং ধ্রুবক অঞ্চল
পরিবর্তনশীল অঞ্চল (V অঞ্চল) এন-টার্মিনাসের কাছে এইচ চেইনের 1/5 বা 1/4 (প্রায় 118 অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ ধারণ করে) এবং L চেইনের এন-টার্মিনাসের কাছে 1/2 (প্রায় 108-111 অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ ধারণ করে) অবস্থিত।প্রতিটি V অঞ্চলে একটি পেপটাইড রিং থাকে যা ইন্ট্রা-চেইন ডিসালফাইড বন্ড দ্বারা গঠিত হয় এবং প্রতিটি পেপটাইড রিংয়ে প্রায় 67 থেকে 75টি অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ থাকে।V অঞ্চলে অ্যামিনো অ্যাসিডের গঠন এবং বিন্যাস অ্যান্টিবডির অ্যান্টিজেন বাঁধাই নির্দিষ্টতা নির্ধারণ করে।ভি অঞ্চলে অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রমাগত পরিবর্তনশীল প্রকার এবং ক্রম অনুসারে, বিভিন্ন বাঁধাই অ্যান্টিজেন বৈশিষ্ট্য সহ অনেক ধরণের অ্যান্টিবডি তৈরি হতে পারে।L চেইন এবং H চেইনের V অঞ্চলগুলিকে যথাক্রমে VL এবং VH বলা হয়।ভিএল এবং ভিএইচ-এ, কিছু স্থানীয় অঞ্চলের অ্যামিনো অ্যাসিডের গঠন এবং ক্রম উচ্চতর ডিগ্রী বৈচিত্র্য রয়েছে।এই অঞ্চলগুলিকে হাইপারভেরিয়েবল অঞ্চল (HVR) বলা হয়।V অঞ্চলে অ-HVR অংশগুলির অ্যামিনো অ্যাসিড গঠন এবং বিন্যাস তুলনামূলকভাবে রক্ষণশীল, যাকে ফ্রেমওয়ার্ক অঞ্চল বলা হয়।VL-তে তিনটি হাইপারভারিয়েবল অঞ্চল রয়েছে, সাধারণত যথাক্রমে 24 থেকে 34 এবং 89 থেকে 97 অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশে অবস্থিত।VL এবং VH এর তিনটি HVR কে যথাক্রমে HVR1, HVR2 এবং HVR3 বলা হয়।এক্স-রে স্ফটিক বিচ্ছুরণের গবেষণা এবং বিশ্লেষণ প্রমাণ করেছে যে হাইপারভারিয়েবল অঞ্চলটি প্রকৃতপক্ষে সেই জায়গা যেখানে অ্যান্টিবডি অ্যান্টিজেন আবদ্ধ হয়, তাই একে পরিপূরক-নির্ধারক অঞ্চল (সিডিআর) বলা হয়।VL এবং VH এর HVR1, HVR2 এবং HVR3 কে যথাক্রমে CDR1, CDR2 এবং CDR3 বলা যেতে পারে।সাধারণত, CDR3 এর হাইপারভারিবিলিটির উচ্চ মাত্রা থাকে।হাইপারভেরিয়েবল অঞ্চলটিও প্রধান অবস্থান যেখানে Ig অণুর ইডিওটাইপিক নির্ধারক বিদ্যমান।বেশিরভাগ ক্ষেত্রে, এইচ চেইন অ্যান্টিজেনের সাথে আবদ্ধ হওয়ার ক্ষেত্রে আরও গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে।
ধ্রুবক অঞ্চল (C অঞ্চল)C টার্মিনাসের কাছে H চেইনের 3/4 বা 4/5 (প্রায় অ্যামিনো অ্যাসিড 119 থেকে C টার্মিনাল পর্যন্ত) এবং L চেইনের C টার্মিনাসের কাছে 1/2 (প্রায় 105টি অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ রয়েছে) এ অবস্থিত।এইচ চেইনের প্রতিটি কার্যকরী অঞ্চলে প্রায় 110টি অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ থাকে এবং এতে একটি পেপটাইড রিং থাকে যা 50-60টি অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের সমন্বয়ে ডিসালফাইড বন্ড দ্বারা সংযুক্ত থাকে।এই অঞ্চলের অ্যামিনো অ্যাসিডের গঠন এবং বিন্যাস একই প্রাণী আইজি আইসোটাইপ এল চেইন এবং একই ধরণের এইচ শৃঙ্খলে তুলনামূলকভাবে ধ্রুবক।একই, এটি শুধুমাত্র সংশ্লিষ্ট অ্যান্টিজেনের সাথে বিশেষভাবে আবদ্ধ হতে পারে, তবে এর সি অঞ্চলের গঠন একই, অর্থাৎ এটির একই অ্যান্টিজেনসিটি রয়েছে।ঘোড়া বিরোধী মানব IgG সেকেন্ডারি অ্যান্টিবডি (বা অ্যান্টি-অ্যান্টিবডি) দুটির সাথে মিলিত হতে পারে অ্যান্টিবডিগুলির সংমিশ্রণ (IgG) বিভিন্ন এক্সোটক্সিনের বিরুদ্ধে ঘটে।এটি সেকেন্ডারি অ্যান্টিবডি তৈরি এবং ফ্লুরোসেসিন, আইসোটোপ, এনজাইম এবং অন্যান্য লেবেলযুক্ত অ্যান্টিবডি প্রয়োগ করার জন্য একটি গুরুত্বপূর্ণ ভিত্তি।
 
 
সংশ্লিষ্ট পণ্য:
সেল ডাইরেক্ট RT-qPCR কিট